Корзина
98 отзывов
Центр помощи студентам 5+
+79641126257
+79643576344
+79500977346

Пример контрольной работы по Химии

Содержание

7. Дайте определение  третичной структуры белка. Какие внутримолекулярные взаимодействия обусловливают формирование третичной структуры? Запишите примеры их образования. Охарактеризуйте глобулярные и фибриллярные белки…..3

17.    Дайте понятие о нуклеиновых кислотах, их разновидностях, распределении в клетках и охарактеризуйте биологическую роль………………………………………..7

2.Напишите формулы, дайте рациональные и эмпирические названия аминокислот производных пропионовой и валериановой кислот…………………………………….8

9.Чем обусловлен заряд белка в растворе? Дайте определение ИЭТ белка. В какой области рН находится ИЭТ кислых, нейтральных и основных белков?........................9

44.Что такое гликолиз? Напишите его химические реакции. Какими ферментами он катализируется? Укажите энергетическую ценность гликолиза и его значение для организма…………………………………………………………………………………10

51.Напишите структурные формулы основных представителей фосфолипидов: лецитина, кефалина, серинфосфатидов и сфинголипидов. В каких тканях и органах они находятся и каково их биологическое значение?.....................................................13

65.Охарактеризуйте молекулярные основы репликации ДНК. Укажите необходимые компоненты репликации, роль ДНК-полимераз, биологическое значение этого процесса………………………………………………………………………………….15

77. Дайте общее представление о действии гормонов: по мембранному типу и цитозольному механизму действия……………………………………………………..18

90. Белки сыворотки и плазмы крови, защитная функция этих белков………………21

Список использованной литературы………………………………...………………….28

 

 

7. Дайте определение  третичной структуры белка. Какие внутримолекулярные взаимодействия обусловливают формирование третичной структуры? Запишите примеры их образования. Охарактеризуйте глобулярные и фибриллярные белки.

Под третичной структурой белка подразумевают пространственную ориентацию полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме. Поскольку ни первичная структура, ни типы спиралей или сочетания спиральных и линейных участков полипептидной цепи не дают представления об объеме, форме полипептидной цепи, перед исследователем всегда стоит необходимость определения трехмерной или пространственной конфигурации белка. Основную роль в решении этих задач сыграл рентгеноструктурный анализ с высокой разрешающей способностью. Как было отмечено, метод успешно решает две главные проблемы химии белков: закономерность последовательностей аминокислотных остатков в полипептиде и закономерность конфигурации молекулы белка. Межатомные расстояния в молекулах органических веществсоставляют 0,1–0,2 нм, а максимальная разрешающая способность современных аппаратов равна 0,2 нм. Это не позволяет установить местоположение каждого атома, хотя вполне могут быть различимы отдельные сочетанияатомов, особенно при введении в молекулу белков атомов тяжелых металлов (последние благодаря своей высокойэлектронной плотности используются в качестве точек отсчета при математической обработке рентгенограмм).

Первым белком, третичная структура которого была выяснена Дж. Кендрью на основании рентгеноструктурного анализа, оказался мио-глобин кашалота. Это сравнительно небольшой белок с мол. м. 16700, содержащий 153 аминокислотных остатка (полностью выяснена первичная структура), представленный одной полипептидной цепью. Основная функция миоглобина – перенос кислорода в мышцах. Полипептидная цепь мио-глобина представлена в виде изогнутой трубки, компактно уложенной вокруг гема .

На протяжении последних десятилетий в связи с повышением разрешающей способности рентгеноструктурного метода была расшифрована третичная структура более 1000 белков, в том числе гемоглобинапепсина,химотрипсинарибонуклеазылизоциматрипсина и его ингибитора, ряда фрагментов иммуноглобулинов человека,цитохрома С, карбоангидразы человека, аспартатаминотрансферазыинсулина и др.

Рентгеноструктурный анализ позволяет определить конформацию и ход полипептидной цепи в пространстве, поэтому для каждого белка может быть построена объемная модель, отражающая местоположение линейных и спирализованных участков. При изучении глобулярных белков было показано, что пространственная структура белковв сильной степени зависит от ряда факторов, в частности от ионной силы и рН растворатемпературы и т.д. Новейшие методы дифракции рентгеновских лучей позволили расшифровать кристаллическую структуру более 100 ферментов. Для выяснения трехмерной структуры белков в последнее время успешно применяются также методы низкотемпературной вычислительной техники, а также математические и компьютерные методы определения объемной структуры на основании данных последовательностей аминокислот.

В настоящее время получены бесспорные доказательства, что в стабилизации пространственной структуры белков, помимо ковалентных связей (пептидные и дисульфидные связи), основную роль играют так называемые нековалентные связи. К этим связям относятся водородные связиэлектростатические взаимодействиязаряженных групп, межмолекулярные ван-дер-ваальсовы силы, взаимодействия неполярных боковых радикаловаминокислот, так называемые гидрофобные взаимодействия и т.д.

По современным представлениям, третичная структура белка после завершения его синтеза в рибосомах  формируется совершенно автоматически, самопроизвольно и полностью предопределяется первичной структурой.

В процессе укладки синтезированной полипептидной цепи, получившем название фолдинга – формирование нативной пространственной структуры, в клетках происходит отбор из множества стерически возможных состояний одной-единственной стабильной и биологически активной кон-формации, определяемой, вероятнее всего, первичной структурой. Описан ряд наследственных заболеваний человека, развитие которых связывают с нарушением вследствие мутаций процесса фолдинга (пигментозы, фиброзы и др.). Поэтому в настоящее время пристальное внимание исследователей приковано к выяснению зависимости между аминокислотной последовательностьюсинтезированной в клетке полипептидной цепи (первичная структура) и формированием пространственной трехмерной структуры, обеспечивающей белковой молекуле ее нативные свойства. Имеется немало экспериментальных доказательств, что этот процесс не является автоматическим, как предполагалось ранее, и, вероятнее всего, регулируется и контролируется также внутриклеточными молекулярными механизмами, детали которых пока полностью не раскрыты. Из клеток выделено несколько классов белков, названных шаперонами, илибелками теплового шока, которые располагаются между N-концевым сигнальным пептидом и матричным белком. Предполагается, что основными функциями шаперонов являются способность предотвращать образование из полипептидной цепи неспецифических (хаотичных) беспорядочных клубков, или агрегатов белков, и обеспечение доставки (транспорта) их к субклеточным мишеням, создавая условия для завершения свертывания белковоймолекулы. Эти результаты наводят на мысль о возможности существования «второй половины генетического кода», определяя тем самым повышенный интерес исследователей к проблеме свертывания полипептидной цепи и формирования ее нативной пространственной конформации.

Таким образом, линейная одномерная структура полипептидной цепи (т.е. последовательность аминокислотныхостатков, обусловленная кодом белкового синтеза) наделена информацией другого типа – конформацион-ной, которая представляет собой образование белковой молекулы строго заданной формы с определенным пространственным расположением отдельных ее частей. Другими словами, третичная – объемная – структура белковой молекулы детерминирована аминокислотной последовательностью полипептидной цепи, а более конкретно – размером, формой и полярностью радикалов аминокислотных остатков.

 

 

 

 

 

Список использованной литературы

1.     Ахметов Н.С. Общая и неорганическая химия. – М.: Высшая школа, 2008.

2.     Волков В.А., Вонский Е.В., Кузнецова Г.И. Выдающиеся химики мира. – М.: Химия, 1991.

3.     Габриелян О.С., Остроумов И.Г., Соловьев С.Н., Маскаев Ф.Н. Общая химия: Учебник для 11 класса общеобразовательных учреждений с углубленным изучением химии. – М.: Просвещение, 2005.

4.     Глинка Н.Л. Общая химия. – Л.: Химия, 2003.

5.     Демонстрационные опыты по общей и неорганической химии. / Под ред. Б.Д. Степина. – М.: Владос, 2003.

6.     Кузьменко Н.Е. Еремин В.В. Химия. 2400 задач для школьников и поступающих в вузы. – М.:Дрофа, 1999.

7.     Кузьменко Н.Е., Еремин В.В., Попков В.А. Начала химии: Современный курс для поступающих в вузы. – М.: Экзамен, 2008.

8.     Кузьменко Н.Е., Еремин В.В., Попков В.А. Химия: Для школьников старших классов и поступающих в вузы. – М.: ОНИКС 21 век: Мир и образование, 2002.

9.     Неорганическая химия: в 3 т. / Под ред. Ю.Д. Третьякова. Т. 2: Химия непереходных элементов. – М.: Академия, 2008.

10.                       Фримантл М. Химия в действии. В 2 ч. – М.: Мир, 2008.

11.                       Химическая энциклопедия: в 5 т. – М.: БРЭ, 1988 – 2008.

12.                       Энциклопедия для детей. Том 17. Химия. / Под ред. В.А. Володина – М.: Аванта+, 2000.